Fluorescence studies of protein thermostability in ionic liquids
文献情報
Sheila N. Baker, T. Mark McCleskey, Siddharth Pandey, Gary A. Baker
Using the single tryptophan residue in the sweet protein monellin as a spectroscopic handle, we show the extreme thermodynamic stabilization offered by an ionic liquid; Tun ∼ 105 °C in [C4mpy][Tf2N] compared to 40 °C in bulk water.
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Chemical Communications

ChemComm publishes urgent research which is of outstanding significance and interest to experts in the field, while also appealing to the journal’s broad chemistry readership. Our communication format is ideally suited to short, urgent studies that are of such importance that they require accelerated publication. Our scope covers all topics in chemistry, and research at the interface of chemistry and other disciplines (such as materials science, nanoscience, physics, engineering and biology) where there is a significant novelty in the chemistry aspects. Major topic areas covered include: Analytical Chemistry Catalysis Chemical Biology and medicinal chemistry Computational Chemistry and Machine Learning Energy and sustainable chemistry Environmental Chemistry Green Chemistry Inorganic Chemistry Materials Chemistry Nanoscience Organic Chemistry Physical Chemistry Polymer Chemistry Supramolecular Chemistry


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