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Chemical synthesis of a haemathrin sulfoprotein library reveals enhanced thrombin inhibition following tyrosine sulfation
文献情報
出版日
2020-09-21
DOI
10.1039/D0CB00146E
インパクトファクター
0
著者
Daniel Clayton, Sameer S. Kulkarni, Jessica Sayers, Luke J. Dowman, Jorge Ripoll-Rozada, Pedro José Barbosa Pereira
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要旨
The haemathrins are tick-derived thrombin-inhibiting proteins predicted to be post-translationally sulfated. This study reports the ligation-based assembly of eight homogeneously sulfated variants of haemathrin-1 and haemathrin-2. Functional assays revealed a two orders-of-magnitude enhancement in thrombin-inhibitory potency by tyrosine sulfation, thus reinforcing the crucial role of this post-translational modification for the activity of anticoagulant proteins.
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