Biocatalysis with the milk protein β-lactoglobulin: promoting retroaldol cleavage of α,β-unsaturated aldehydes

文献情報

出版日 2018-02-27
DOI 10.1039/C8OB00139A
インパクトファクター 3.876
著者

Vishruth Gowda, Brendan Foley, Jasmine Du, Megan Esteb, Coran M. H. Watanabe


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要旨

Enzymes with a hydrophobic binding site and an active site lysine have been suggested to be promiscuous in their catalytic activity. β-Lactoglobulin (BLG), the principle whey protein found in milk, possesses a central calyx that binds non-polar molecules. Here, we report that BLG can catalyze the retro-aldol cleavage of α,β-unsaturated aldehydes making it a naturally occurring protein capable of catalyzing retro-aldol reactions on hydrophobic substrates. Retroaldolase activity was seen to be most effective on substrates with phenyl or naphthyl side-chains. Use of a brominated substrate analogue inhibitor increases the product yield by a factor of three. BLG's catalytic activity and its ready availability make it a prime candidate for the development of commercial biocatalysts.

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Organic & Biomolecular Chemistry

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