A physical picture for mechanical dissociation of biological complexes: from forces to free energies

文献情報

出版日 2017-01-05
DOI 10.1039/C6CP07508H
インパクトファクター 3.676
著者

Rafael Tapia-Rojo, Juan J. Mazo, Fernando Falo


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要旨

Single-molecule force spectroscopy is a powerful technique based on the application of controlled forces to macromolecules. In order to relate the measured response of the molecule to its equilibrium and dynamic properties, a suitable physical picture of the involved process is necessary. In this work, we introduce a plausible model for mechanical unbinding of some molecular complexes, based on a novel free energy profile. We combine two standard theoretical frameworks for analyzing force spectroscopy experiments on two protein:protein complexes, obtaining key magnitudes of the underlying free energy profile, which are only understood within the mentioned model. Additionally, we carry out detailed stochastic dynamics simulations to prove the validity of the analysis protocol and the reliability of the free energy profile. Remarkably, we can compare directly the obtained unbinding free energies with the previously known bulk binding free energies, bridging the gap between bulk and single molecule techniques.

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Physical Chemistry Chemical Physics

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