Atomic partitioning of M–H2 bonds in [NiFe] hydrogenase – a test case of concurrent binding

文献情報

出版日 2014-04-10
DOI 10.1039/C4CP00526K
インパクトファクター 3.676
著者

Swaminathan Angeline Vedha, Rajadurai Vijay Solomon, Ponnambalam Venuvanalingam


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要旨

The possibility of simultaneous addition of η2-H2 to both the metals (Ni and Fe) in the active site of the as isolated state of the enzyme (Ni-SI) is examined here by an atom-by-atom electronic energy partitioning based on the QTAIM method. Results show that the 4LS state prefers H2 removal than addition. Destabilization of the atomic basins of the thiolate bridges and decrease of the electrophilicity of the Fe and Ni, resulting in poor back donation to the CO ligand, are the bottlenecks that hamper dihydrogen activation simultaneously. The study helps to understand why such states are seldom accessed in the activation of dihydrogen. Moreover, Ni has been found to be the natural choice for the dihydrogen binding.

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掲載誌

Physical Chemistry Chemical Physics

Physical Chemistry Chemical Physics
CiteScore: 5.5
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年間論文数: 3036

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