Exchangeable oxygens in the vicinity of the molybdenum center of the high-pH form of sulfite oxidase and sulfite dehydrogenase

文献情報

出版日 2009-07-13
DOI 10.1039/B907029J
インパクトファクター 3.676
著者

Andrei V. Astashkin, Eric L. Klein, Dmitry Ganyushin, Kayunta Johnson-Winters, Frank Neese, Ulrike Kappler, John H. Enemark


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要旨

The electron spin echo envelope modulation (ESEEM) investigation of the high-pH (hpH) form of sulfite oxidase (SO) and sulfite dehydrogenase (SDH) prepared in buffer enriched with H217O reveals the presence of three types of exchangeable oxygen atoms at the molybdenum center. Two of these oxygen atoms belong to the equatorial OH ligand and the axial oxo ligand, and are characterized by 17O hyperfine interaction (hfi) constants of about 37 MHz and 6 MHz, respectively. The third oxygen has an isotropic hfi constant of 3–4 MHz and likely belongs to a hydroxyl moiety hydrogen-bonded to the equatorial OH ligand. This exchangeable oxygen atom is not observed in the ESEEM spectra of the Y236F mutant of SDH, where the active site tyrosine has been replaced by phenylalanine.

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掲載誌

Physical Chemistry Chemical Physics

Physical Chemistry Chemical Physics
CiteScore: 5.5
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年間論文数: 3036

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