Fast folding dynamics of an α-helical peptide with bulky side chains‡

文献情報

出版日 2004-02-05
DOI 10.1039/B312348K
インパクトファクター 3.676
著者

Sarah A. Petty, Martin Volk


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要旨

The fast folding/unfolding dynamics of the α-helical polypeptide poly-N5-(3-hydroxypropyl)-L-glutamine, PHPG, was observed in D2O after a nanosecond laser-induced temperature jump of 1 °C. The sudden rise in temperature disturbs the helix–coil equilibrium of the peptide and the ensuing structural relaxation was monitored by time-resolved IR-spectroscopy of the amide I′ band with a time resolution of 12 ns. After an initial relaxation on the time scale of a few nanoseconds, probably arising from a local rearrangement of random coil or side chain structures, the helix–coil relaxation proceeds on the time scale of a few hundred nanoseconds. The observed time constant of 227 ns is very similar to the helix–coil relaxation time constants observed for short alanine-based peptides, in spite of the greater length and more complex and bulky side chain of PHPG.

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掲載誌

Physical Chemistry Chemical Physics

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