Formation and spectroscopic characterization of the dioxygen adduct of a heme–Cu complex possessing a cross-linked tyrosine–histidine mimic: modeling the active site of cytochrome c oxidase
文献情報
Jin-Gang Liu, Yoshinori Naruta, Fumito Tani, Takefumi Chishiro, Yoshimitsu Tachi
A binucleating porphyrin with covalently appended copper chelates having a cross-linked imidazole–phenol group as the novel active site model of cytochrome c oxidase has been prepared, and the dioxygen adduct of its iron(II)–copper(I) complex was spectroscopically characterized.
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